Paris
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Depuis mes stages d'études jusqu'à mon dernier poste, j'ai appris et pratiqué de nombreuses techniques d'analyse en biochimie et en biologie moléculaire, avec à chaque fois une large part de mise au point et de développement technique, pour des grandes thématiques de santé (cancer, Alzheimer) ou de recherche fondamentale.
J'ai cultivé des levures, des cellules de lignées cancéreuses, des bactéries et des paramécies.
J'ai extrait et purifié de l'ADN, de l'ARN et des protéines, et je les ai caractérisés par un grand nombre de moyens, de la simple électrophorèse au séquençage par spectrométrie de masse.
J'ai en particulier pratiqué l'électrophorèse en biotechnologie sous la plupart de ses formes :
gels d'agarose pour des ADN, Northern-blots avec sondes radioactives, gels d'acrylamide pour des protéines avec colorations au bleu de coomassie et au nitrate d'argent, Western-blot avec divers systèmes de révélation (biotine-avidine, anticorps couplés à la peroxydase, anticorps fluorescents, drogues couplés à des fluorophores), gels 2D.
Parmi les méthodes d'électrophorèse un peu moins courantes, j'ai également utilisé des gels d'acrylamide natif, des gels 2D natif-dénaturants, ou encore des gels d'acrylamide pour des petits ADN.
J'ai enfin travaillé sur la mise au point d'une nouvelle matrice de gel pour l'isoélectrofocalisation de protéines.
J'ai mis au point des tests enzymatiques pour réaliser le screening de nouvelles molécules chimiques, en quelques mois, partant d'une connaissance purement théorique du sujet et allant jusqu'à des protocoles standardisés comprenant de nombreux contrôles et réalisables en quelques heures, analyse de données comprise. Le projet avait pourtant présenté plusieurs difficultés (interférences de fluorescence entre drogue et substrat, niveaux de détection, variabilité, coûts).
J'ai travaillé sur des grands complexes et mis en évidence leurs interactions avec d'autres molécules.
J'ai purifié du protéasome (plusieurs dizaines de protéines), complexe servant à la dégradation des protéines dans la cellule, et montré ses interactions avec d'autres protéines jusqu'alors non décrites comme partenaires (travail de fin d'études publié).
J'ai également purifié des ribosomes de levure, en particulier la petite sous-unité (constitué de protéines et d'ARNs). Etudiant la chaîne d'assemblage de ce complexe, j'ai testé ses interactions avec d'autres protéines et petits ARNs (snoARNs).
Changeant de poste en 2011, je me suis tourné vers des approches de biologie moléculaire, avec des études génétiques, des problématiques de petits ARNs et des interactions protéines-ADN. En particulier, j'ai mis au point un moyen de purifier des micronoyaux de paramécies grâce à une approche combinant le marquage moléculaire, la centrifugation différentielle et la cytométrie en flux. Ce procédé a permis pour la première fois d'accéder au génome complet de cet organisme modèle et les données sont actuellement en cours de traitement au Génoscope et au Centre de Génétique Moléculaire de Gif sur Yvette. J'ai aussi été responsable d'une partie de la logistique du laboratoire (commandes et stocks, entretien du matériel, formation des étudiants).
Suite à l'application par le CNRS de la loi dite "Sauvadet", mon contrat n'a pas pu être reconduit, et je cherche aujourd'hui à revenir vers la recherche privée et appliquée, avec dans l'idéal une part de recherche et développement / mise au point de techniques ou de protocoles..
Mes compétences :
Biochimie
Biologie
Biologie moléculaire
Biotechnologie
Discovery
Drug discovery
Protéomique
R&D
Biotechnologies
Gestion de projet
