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Solenne CHARDONNET

MASSY

En résumé

Ingénieur biochimiste de l'INSA de Lyon, j'ai complété ma formation par la recherche en effectuant un doctorat en biochimie et neurosciences à l'Université Paris-Sud. Au cours de mon doctorat et des postdoctorats que j'ai effectués par la suite, je me suis spécialisée dans l'étude des protéines par des approches protéomiques (électrophorèse 2D, spectrométrie de masse, divers outils biochimiques).

J'ai travaillé sur des problématiques variées, notamment dans le domaine des neurosciences (plasticité synaptique, maladie d'Alzheimer, récepteurs du glutamate dans le cervelet). De ce fait, j'ai acquis une expérience sur l'analyse différentielle d'un protéome, l'étude des modifications post-traductionnelles, les interactions protéine-protéine ou peptide-ligand ainsi que la manipulation des protéines membranaires.

Mes compétences :
Biochimie
Ingénieur
Protéomique

Entreprises

  • UPMC - Faculté de Médecine Pierre et Marie Curie - Ingénieur de Recherche en Protéomique

    2011 - maintenant Je travaille au sein de la plateforme P3S de la Faculté de médecine Pierre et Marie Curie (UPMC Sorbonne Universités), se trouvant sur le site de la Pitié Salpétrière (Paris 13ème).
    Ma mission d'ingénieur de recherche consiste à sélectionner et mettre en oeuvre des approches protéomiques adaptées aux projets de recherche de nos collaborateurs.
    Si la majorité des projets réalisés dans notre structure concernent le domaine médical, la plateforme est ouverte à tout type de projet (fondamental ou appliqué) et de laboratoire (public ou privé).
  • Université Paris-Sud, IBBMC (UMR 8619), Equipe Chimie des Protéines - Post Doctorat

    2008 - 2011 Caractérisation des partenaires protéiques d'un récepteur membranaire du glutamate

    Le glutamate est le principal neurotransmetteur excitateur dans le cerveau. Certains types de récepteurs du glutamate, les récepteurs métabotropiques, modulent la transmission excitatrice et se révèlent être des cibles thérapeutiques intéressantes contre plusieurs pathologies: maladie de Parkinson, schizophrénie, dépression, etc. Dans l'optique de caractériser les mécanismes moléculaires d'un de ces récepteurs, mon projet consiste à identifier ses partenaires protéiques. Avec différentes approches biochimiques, j'isole les complexes protéiques associés au récepteur natif ou à des fragments synthétiques particuliers. J'identifie ensuite les protéines d'intérêt par spectrométrie de masse nanoLC-MS/MS (trappe ionique).
    Dans le cadre de ce projet, j'encadre une technicienne.

    Techniques:
    - Spectrométrie de masse: Trappe ionique (6300, Agilent) couplée avec une chaîne nanoLC (série 1200, Agilent)
    - Électrophorèse en condition native ou dénaturante
    - Western Blot
    - Immunoprécipitation
    - Chromatographie d'affinité
    - Fractionnement subcellulaire par centrifugation différentielle
  • Laboratoire de Spectrométrie de Masse, Université de Liège, Belgique - Post Doctorat

    2007 - 2008 Étude des interactions non-covalentes entre le peptide beta-amyloïde et des ligands synthétiques inhibant son agrégation par spectrométrie de masse

    Le peptide beta-amyloïde présente un comportement particulier dans le cerveau des patients atteints de la maladie d'Alzheimer. Il a tendance à former des oligomères et des agrégats (fibrilles) qui ont des propriétés neurotoxiques. Une des stratégies thérapeutiques envisagées pour réduire la toxicité du peptide beta-amyloïde au cours de la maladie consiste à inhiber ce processus d'agrégation. Dans cette optique, de petites molécules organiques interagissant avec le peptide ont été synthétisées dans le laboratoire de D. Weaver. L'activité d'inhibition de ces molécules sur l'agrégation du peptide a tout d'abord été évaluée in vitro (test ThT).
    Mon projet a consisté à mettre au point des conditions expérimentales permettant d'étudier les interactions entre le peptide beta-amyloïde (1-40) et ces inhibiteurs par spectrométrie de masse à électrospray (Q-TOF, Waters). Par l'optimisation de la préparation des échantillons et des réglages du spectromètre de masse, j'ai pu établir des conditions d'analyse des complexes non-covalents représentatives des équilibres d'interaction en solution. Dans ces conditions, les différentes molécules inhibitrices peuvent être étudiées en parallèle dans l'optique de développer une approche par screening.

    Techniques:
    - Spectrométrie de masse MS et MS/MS: ESI Q-TOF (Ultima Global, Waters)
    - Dichroïsme circulaire
  • CNRS UMR 8620 et 8619, Université Paris-Sud - Doctorat

    2003 - 2007 Etude protéomique de la potentialisation à long terme dans l'hippocampe chez le rongeur.

    Contexte:
    La potentialisation à long terme (LTP) est un mécanisme de plasticité synaptique qui joue un rôle fondamental dans la formation de mémoires à long terme. Dans l'hippocampe, les phases précoces de la LTP reposent sur des modifications post-traductionnelles de protéines synaptiques tandis que les phases plus tardives (maintien de la potentialisation au-delà de quelques heures) nécessitent la transcription de gènes et la néo-synthèse de protéines.
    L'objectif de mon projet de thèse consistait à mieux connaître les variations d’expression ou de phosphorylation des protéines au cours de différentes phases temporelles de la LTP.

    Projet:
    Dans un modèle d’induction de la LTP par stimulation à haute fréquence des afférences du gyrus denté de l’hippocampe chez le rat in vivo, j'ai utilisé des approches protéomiques différentielles par électrophorèse 2D et spectrométrie de masse MALDI-TOF. J'ai étudié en particulier la régulation des protéines phosphorylées à l'aide d'un colorant spécifique. J'ai ainsi pu identifier de nouvelles protéines cibles pour la caractérisation des processus impliqués dans la plasticité synaptique
    (Chardonnet et al. Eur J Neurosci. 2008 Jun;27(11):2985-98).

    En parallèle, j'ai caractérisé le protéome de souris mutantes n'exprimant pas Zif268, un facteur de transcription essentiel à la stabilisation de la LTP et à la consolidation de la mémoire à long terme. Cette étude a mis en évidence des différences d’expression protéiques liées à la construction génétique des souris mutantes, rappelant la part non contrôlée des modifications induites chez les animaux génétiquement modifiés (Chardonnet et al. Proteomics 2007 Jan;7(2):289-98).

    Techniques:
    - Electrophorèse 2D
    - Logiciel d'analyse d'images de gels 2D (PDQuest)
    - Spectrométrie de masse MALDI-TOF
    - Western Blot
    - PCR
  • INSERM - DEA

    PARIS 13 2002 - 2003 Etude du rôle physiologique de la protéine Prion dans les lymphocytes T.

    Techniques:
    - Culture cellulaire
    - ELISA
    - Cytométrie de flux

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